痴了就迟了

痴呆（Dementia）是一种非常可怕的疾病，这种病常见于老年人当中，所以经常被称为老年痴呆。这是一个笼统的说法，具体病因多达100多种，其中最常见的是阿尔兹海默氏症（Alzheimer Disease），约占老年痴呆病例总数的三分之二。

科学家很早就知道阿尔兹海默氏症的病因是脑细胞大批死亡，但一直不知道原因。病理解剖结果显示，患者大脑内出现了大量β-淀粉样蛋白（Amyloid-beta），它们堆积在脑细胞之间，形成了极具特征性的斑块，足以成为医生们做诊断的证据。

进一步研究发现，患者体内的β-淀粉样蛋白的氨基酸顺序和正常人没什么两样，差别只是三维结构有所不同。大家知道，蛋白质是由20种氨基酸按照不同的顺序首尾相连而成的长链分子，不同的氨基酸顺序决定了蛋白质的三维结构，而不同的三维结构才是蛋白质之所以能够行使不同功能的关键所在。那么，同样的氨基酸顺序为什么会导致不同的三维结构呢？这个问题直到上世纪80年代才得到了解答。美国加州大学旧金山分校的斯坦利·普鲁斯纳（Stanley Prusiner）教授通过对疯牛病的研究，发现了朊病毒（Prion）存在的证据。这种病毒完全由蛋白质组成，没有DNA或者RNA等遗传物质。如果一头牛吃了含有朊病毒的食品（比如疯牛的脑组织），就会被传染，最终变成一头疯牛。

普鲁斯纳教授通过一系列设计精巧的实验证明，朊病毒的氨基酸顺序和正常蛋白质一样，只是三维结构不同而已。当它和正常的蛋白质接触后，会诱导对方改变三维结构，变得和自己一样，再去诱变下一个正常的蛋白质。朊病毒就是依靠这个方式传播疾病的，不需要DNA的参与。

普鲁斯纳教授的这项发现曾经引起过很大争议，但科学研究结果最终证明他是对的，他本人也因此而获得了1997年的诺贝尔医学或生理学奖。受到这项成果的启发，脑神经科学家们仔细研究了β-淀粉样蛋白的生理行为，发现它和疯牛病的朊病毒非常相似，也是通过这种方式在患者脑内传播的。两者的区别在于最初那个病变的β-淀粉样蛋白来自自身的某种突变，目前尚未发现传染的证据。

β-淀粉样蛋白的传播和多米诺骨牌非常相似，都是通过接触传播的连锁反应，只是前者的反应速度比后者慢而已。骨牌倒下很容易，再站起来就难了，这就是为什么最近几年所有的抗阿尔兹海默新药的临床试验都失败了，受试者的脑部损伤程度太过严重，一般的药物手段很难挽回的原因。进一步研究发现，早在阿尔兹海默氏症患者出现症状之前的10～15年，脑细胞就已经开始死亡了。换句话说，老年痴呆症状一旦被发现，无论多么轻微，都已经太晚了，病人已经错过了治疗的最佳时机。

于是，不少科学家把注意力转移到了早期诊断方面。最好的办法当然是开颅检查，但难度太大。一个来自澳大利亚的研究小组发现人的视网膜上也能检测出早期的β-淀粉样蛋白，这就避免了开颅的麻烦。该研究小组的领导人肖恩·弗罗斯特（Shaun Frost）博士在上个月举办的阿尔兹海默国际研究大会上宣布了这一成果，他认为视网膜上的神经细胞是和大脑相通的，大脑中出现的病变可以在视网膜上检测出来。

这个方法尚处于研究阶段，如果将来证明确实可行的话，将从根本上改变老年痴呆症的诊断和治疗模式。 朊病毒氨基酸痴呆科普健康蛋白质